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http://dx.doi.org/10.25673/1232| Title: | Prototypische PPlasen in der Signaltransduktion |
| Author(s): | Mathea, Sebastian |
| Referee(s): | Fischer, Gunter, Prof. Dr. Schutkowski, Mike, Prof. Dr. Wetzker, Reinhard, Prof. Dr. |
| Granting Institution: | Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg |
| Issue Date: | 2011 |
| Extent: | Online-Ressource (V, 102 Bl. = 17,80 mb) |
| Type: | Hochschulschrift |
| Type: | PhDThesis |
| Exam Date: | 2011-10-12 |
| Language: | German |
| Publisher: | Universitäts- und Landesbibliothek Sachsen-Anhalt |
| URN: | urn:nbn:de:gbv:3:4-6791 |
| Subjects: | Online-Publikation Hochschulschrift |
| Abstract: | FK506-bindende Proteine (FKBPs) bilden eine Unterfamilie der Peptidyl-Prolyl-cis/trans-Isomerasen (PPIasen) und sind an der Kontrolle der intrazellulären, Rezeptor-vermittelten Signaltransduktion beteiligt. Die prototypische PPIase FKBP12 interagiert mit dem EGFR und inhibiert die EGF-induzierte EGFR-Autophosphorylierung, wobei alle internen Autophosphorylierungsstellen gleichermaßen betroffen sind. Die Inhibition der katalytischen Aktivität des EGFR wird durch die Kinasedömäne des EGFR vermittelt. Änderungen der intrazellulären FKBP12-Konzentration bewirken Änderungen des EGFR-Autophosphorylierungsgrades. Die Gesamtheit der Ergebnisse zeigt, dass FKBP12 einen endogenen Inhibitor des EGFR darstellt und die zelluläre Aktivität des EGFR direkt beeinflusst. |
| URI: | https://opendata.uni-halle.de//handle/1981185920/7504 http://dx.doi.org/10.25673/1232 |
| Open Access: |  Open access publication |
| License: |  In Copyright |
| Appears in Collections: | Biochemie |
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